全球医院网2008-04-21我要评论

据美国科研人员报道，胰岛素增加蛋白翻译的机制在于激活真核启动因子4E（eIF4E）。其过程为：首先磷酸化其抑制性结合蛋白4E-BP1，然后使eIF4E从异二聚体中释放，继而激活eIF4E。

德州医学健康科学中心大学内科学的Basant K. Bhandari和Denis Feliers博士研究了胰岛素对鼠近端小管上皮细胞内的4E-BP1磷酸化的调节作用。

结果发现，胰岛素（1nmol/L）不仅可以增加蛋白合成58±11%（P<0.001），而且可以增加抗磷酸酪氨酸免疫沉积物中4E-BP1的磷酸化和磷脂酰肌醇3-激酶（PI 3-激酶）的活性。同时，胰岛素也激活位于PI 3-激酶下游的Akt。

研究人员指出，雷怕霉素（Rapamycin）可消除由胰岛素引起的4E-BP1磷酸化，这表明其作用涉及到哺乳动物雷怕霉素的靶组织（mTOR），而mTOR是Akt下游的一种激酶。而且，胰岛素引起的4E-BP1磷酸化也可被PD098059抑制，这表明其作用还涉及Erk-1/-2丝裂原激活蛋白（MAP）激酶。

Bhandari和Feliers博士认为，在近端肾小管上皮细胞，胰岛素可增加4E-BP1的磷酸化，后者依赖于PI 3-激酶和mTOR。但是，4E-BP1发生磷酸化必需先激活Erk-1/-2 MAP激酶。因此，PI 3-激酶和Erk-1/-2 MAP激酶途径之间存在相互作用。